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投稿时间：2016-07-25
投稿时间：2016-07-25
中文摘要: 采用自制的壳聚糖-Zn 亲和层析介质对罗非鱼蛋白多肽进行分离纯化， 筛选出与 Zn2+有较强配位作用的亲 和肽，并研究 Zn2+与亲和肽的配位作用动力学及形成配合物的结构特征。采用高效液相色谱、电感耦合等离子体质谱
（ICP-MS）、紫外及红外光谱仪、扫描电子显微镜等分析手段对肽-锌配合物进行结构表征。结果表明，制备的壳聚糖-Zn 亲和介质能够实现从罗非鱼蛋白酶解产物中选择性筛选分离出与 Zn2+有较强配位作用的亲和肽； 多肽原液、TP1 组分、TP2 组分与 Zn2+通过配合反应形成肽-锌配合物的锌含量分别为 8.533 %、1.700 %、16.87 %； 所得亲和肽与 Zn2+ 具有较强配位作用，配合物的稳定常数为 1.005×106，并分析了肽-锌配合物的基本结构特征。
Abstract:Tilapia protein hydrolysate peptide was separated and purified by using zinc chelating polysaccharide affinity chromatography media. And the complexation reaction of peptide with zinc was investigated. The struc－ ture characteristic of peptide-zinc complexes was characterized by HPLC， ICP-MS， UV -vis spectroscopy， FT-IR spectroscopy and SEM. The results showed that the tilapia hydrolysis polypeptide had been effectively purified and proved that chelating reaction between peptide and Zn2+ had occurred and zinc-binding peptide complexes had been produced. The total zinc content of zinc-binding peptide complexes produced by hydrolysis polypeptide， TP1 and TP2 were 8.533 %， 1.700 % and 16.87 %， respectively. The properties of zinc-peptide complexes was stable whose stability constant was 1.005×106.
keywords: IMAC（immobilized metal-chelate affinity chromatography） polypeptide zinc-ion zinc-peptide complexation chelation reaction
文章编号：201710010 中图分类号： 文献标志码：A
基金项目:广东省科技计划项目（2015A020209192，2014A010107029）； 广州市科技计划项目（201604020089）；广州市黄埔区科技计划项目（201516/20150000644）
| Author Name | Affiliation |
| ZHANG Jin-jie，YUAN Yang， ZENG Qing-zhu* | College of Chemical Engineering， Guangzhou University， Guangzhou 510006， Guangdong， China |
引用文本：
津ICP备20000603号-1