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投稿时间：2014-10-13
投稿时间：2014-10-13
中文摘要: 利用硫酸铵分级盐析法从米曲霉 L-09 中提取氨基酰化酶，比活力为 56.01 U/mg，纯化倍数为 2.06，酶活力回收 率为 80 %。详细研究该粗酶的酶学性质。结果表明，经盐析法提纯的粗酶最适 pH 为 7，最适反应温度为 55 ℃，在 55 ℃下热稳定性良好。溶液中的金属离子对酶活力有很大影响。其中，高浓度的 Fe2+、Mn2+和 Ca2+对酶活力有抑制作用，低浓 度的 Co2+离子对酶活力有激活作用。
Abstract:The aminoacylase from Aspergillus oryzae was partially purified by ammonium sulfate fractionation. The specific activity of aminoacylase was 56.01 U/mg. The purification ratio and recovery were 2.06 and 80 %. The optimal pH of aminoacylase was 7.0. The optimal temperature of aminoacylase was 55 ℃ . The thermal stability of aminoacylase under 55 ℃ was good. The ions in the solvent infected the aminoacylase. Fe2+， Mn2+and Ca2+ in high concentration lowered the activity of aminoacylase， the Co2+ in low concentration activated the aminoacylase.
keywords: aminoacylase purification properties
文章编号：201602046 中图分类号： 文献标志码：A
基金项目:
| Author Name | Affiliation |
| ZHANG Yuan-yuan， ZHANG Bin | Institute of Chemical Technology， Shijiazhuang University， Shijiazhuang 050035， Hebei， China |
引用文本：
津ICP备20000603号-1